test na obecność helicobacter

Ten okres czasu odpowiada okresowi, w którym obserwuje się przedłużone hamowanie uwalniania Ca2 + SR (68). Składnik zmniejszenia uwalniania Ca2 + w SR podczas wysiłku męczącego można wytłumaczyć zmniejszeniem wolnego Ca2 + w SR ze względu na wytrącanie soli fosforanowych Ca2 + (69, 70). Męczące ćwiczenia fizyczne wywołują spontaniczne zdarzenia uwalniania Ca2 + poprzez skupienia kanałów RyR1 z większą częstotliwością niż obserwowane w mięśniach spoczynkowych lub lekko wyćwiczonych mięśniach (71). Ponieważ częstość występowania tych ilościowych zdarzeń uwalniania Ca2 +, znanych jako iskry, zależy od aktywności RyR1, dane te sugerują, że kanały RyR1 mogą być nieszczelne w zmęczonym mięśniu. Połączenie kalstabiny z RyR1 stabilizuje zamknięty stan kanału (72) i ułatwia sprzężone bramkowanie między sąsiednimi kanałami (13). Dysocjacja kalstabiny z RyR1 wiązała się z utratą skurczu wywołanego depolaryzacją w nienaruszonym mięśniu szkieletowym [73]. Wyciek kalstabiny z kompleksu kanałów RyR1 może pogarszać sprzężenie EC z obniżeniem maksymalnego bramkowanego napięciem uwalniania Ca2 + SR (bez zmiany zawartości Ca2 + w SR) (74). Genetyczna delecja kalstabiny u myszy nie wywoływała dużego uszkodzenia histologicznego lub rozwojowego w mięśniu szkieletowym, chociaż obserwowano ciężkie zaburzenia rozwojowe serca, które skutkowały niewydolnością serca (75). Specyficzna delecja kalstabiny mięśni szkieletowych powodowała zmniejszenie uwalniania Ca2 + wywołanego Cav1.1 SR i zwiększony prąd Cav.1.1 w izolowanych miotubach (76). Mięsień prostownika długiego, ale ani mięsień płaszczkowaty, ani przepona, nie zmniejszyły siły mięśni przy wyższych częstotliwościach stymulacji (76). Donoszono również, że dysocjacja kalstabiny z RyR1 łagodzi hamowanie kanału przez Mg2 +, H + i wysoką [Ca2 +] cyt (73, 76). Ogólnie, jak w przypadku wielu modeli delecji genów, adaptacyjne adaptacje zwierząt mogą odpowiadać stosunkowo skromnemu fenotypowi obserwowanemu przy braku kalstabiny. ATPaza miozynowa i SERCA1a zużywają dużą część energii wydatkowanej przez komórki mięśniowe (78, 79). Rzeczywiście, zużycie energii w komórkach mięśni szkieletowych może wzrosnąć 100-krotnie podczas ćwiczeń o wysokiej intensywności (80). Energetyka cyklu Ca2 + jest główną cechą charakterystyczną włókien mięśniowych i różni się między rodzajami włókien, wpływając na regulację metabolizmu, wzrost i uszkodzenie komórek oraz stres komórkowy. Jedną potencjalną szkodliwą konsekwencją wycieku Ca2 + przez kanały RyR1 może być zwiększenie zużycia ATP z powodu kompensacyjnej aktywności ATPazy SERCA1a (81). Ponadto, mięśnie szkieletowe zawierają kalpainy, nieaktywne proteazy Ca2 + neutralne, które są zaangażowane w liczne szlaki uszkodzenia mięśni (82). Kalpainki przyczyniają się do proteolitycznego rozszczepiania białek obsługujących cytoszkielet i białka Ca2 + (83). Hamowanie kalpain w modelu dystrofii mysiej zmniejszyło uszkodzenie mięśnia (84). Nie wiadomo, czy uwalnianie SR Ca2 + przez nieszczelne kanały RyR1 aktywuje kalpity. Występowanie mięśnia szkieletowego w niewydolności serca. Podczas niewydolności serca pacjenci odczuwają głęboką upośledzoną wydolność fizyczną, której nie można wyjaśnić stopniem dysfunkcji serca (85, 86). Zmęczenie może być tak znaczące, a jego korelacja ze zmniejszeniem pojemności minutowej serca i perfuzji tętnic obwodowych jest tak niska, że postawiono hipotezę, że w niewydolności serca występuje wewnętrzna defekt w mięśniu szkieletowym [7, 87]. Wpływ niewydolności serca na samoistne działanie mięśni szkieletowych i postępowanie z Ca2 + oceniano na modelach zwierzęcych na kilku poziomach, od całego mięśnia do izolowanych pojedynczych włókien, przy stosunkowo stałych wynikach. W wiązkach mięśni od szczurów z niewydolnością serca zmniejszonemu wytwarzaniu siły towarzyszyło zmniejszone ilościowe uwalnianie Ca2 + podczas skurczu, przedłużona faza zaniku uwalniania Ca2 + i przyspieszone zmęczenie (88, 89)
[hasła pokrewne: alfa pvp skutki uboczne, kątnica jelita grubego, babka płesznik dawkowanie ]